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Première publication : 25/09/2011 - Dernière mise à jour : 10/06/2012
Contribution réalisée par : Paul PILLOT

Opsine sensible au bleu (modèle théorique)

Références

Auteurs : R.E. Stenkamp, S. Filipek, C.A.G.G. Driessen, D.C. Teller, K. Palczewski
Source : PDB (théorique)
Détails : 1KPN

Classification

Organisme d'origine : Homme
Catégorie :
organique > protide > protéine > récepteur > photorécepteur > Opsine sensible au bleu (modèle théorique)

Description

Ce modèle présente une opsine dont le maximum d'absorption correspond à une lumière de longueur d'onde 420nm. Par extension cette opsine est qualifiée d'opsine "bleue" (opsine SW pour "short wave").

Cette structure protéique a été construite par homologie en utilisant la structure de la rhodopsine bovine comme matrice. Le pourcentage d'identitié entre ces séquences est de 40%. La structure de ce modèle est fournie par ses auteurs avec un indice de fiabilitié peu élevé. Cependant, ce modèle permet de prévoir certaines propriétés vérifiables de la molécule.
Remarque : la structure des molécules membranaires est beaucoup plus difficile à déterminer en cristallographie que celle des molécules solubles. La rhodopsine est par ailleurs obtenue en grandes quantités à partir de rétines d'yeux de bœuf. 

Les opsines sont des protéines appartenant à la famille des récepteurs couplés aux protéines G. Elles interviennent dans la première phase de transduction du signal : la réception de la lumière pour déclencher une cascade de messages intracellulaires.
Elles sont incluses dans la membrane des disques des cellules photoréceptrices de la rétine. Elles portent un groupement non protéique, le rétinal, localisé à l'intérieur de leur structure dans une poche principalement hydrophobe.


Position du rétinal (en sphères) dans l'opsine (partie protéique en spaghetti, coloration du N au C terminal)

 

Le rétinal est lié de façon covalente à la chaîne latérale d'une lysine (lysine en position 293 dans ce modèle). En chimie, ce type de liaison correspond à la formation d'une base de Schiff.
Comme de nombreuses protéines membranaires, les opsines sont formées d'hélices qui traversent l'épaisseur de la membrane (7 hélices transmembranaires).

La face externe de ces hélices porte des acides aminés hydrophobes, ce qui permet l'insertion de l'opsine dans la bicouche lipidique

Position des acides aminés hydrophobes sur les hélices
Opsine "bleue" représentée en rubans. Acides aminés colorés en fonction de leur caractère hydrophobe (orange) ou hydrophile (bleu). On peut remarquer l'abondance des acides aminés hydrophobes dans les hélices transmembranaires, en particulier vers la périphérie de la protéine


Le rétinal est capable d'absorber la lumière, ce qui en modifie la conformation (l'orientation de la double liaison chimique en position 11 est renversée, chimiquement on parle d'isomérisation 11-cis en 11-trans ou tout trans). Ce changement de conformation du rétinal déplace les hélices protéiques de telle façon qu'une ouverture apparaît entre l'extérieur de l'opsine et la poche du rétinal. Cette ouverture est la première étape de la chaîne de signaux intracellulaires qui aboutit à la formation d'un message nerveux (phototransduction).

La comparaison entre les acides aminés qui entourent le rétinal dans le modèle d'opsine bleue et dans les opsines rouges et vertes montre la présence d'un acide glutamique au lieu de deux. L'absence d'un exemplaire de cet acide aminé chargé, serait responsable du décalage du spectre d'absorption de l'opsine "bleue" par rapport à celui des autres opsines. Selon les auteurs, la présence d'une tyrosine à proximité du rétinal expliquerait le décalage supplémentaire par rapport à la rhodopsine.

Environnement du rétinal
Acides aminés à proximité du rétinal (0,3nm). La lysine sur laquelle le rétinal est fixée, et l'acide glutamique rajoutant une charge à proximité du rétinal sont mis en évidence. Les autres acides aminés sont colorés en orange ou en bleu selon respectivement leur caractère hydrophobe ou hydrophile
 

Visualisation en ligne

Téléchargement du modèle

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Liens externes

 

Séquences des molécules présentes dans le modèle
Chaîne Séquence
Phylogène
Anagène
A
MRKMSEEEFYLFKNISSVGPWDGPQYHIAPVWAFYLQAAFMGTVFLI...
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