Références
Auteurs : Lundqvist T., Schneider G.
Publication :
"Crystal structure of the binary complex of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase and its product, 3-phospho-D-glycerate."
in J.Biol.Chem. 1989 nº264
pages 3643-3646 PubMed
Source : PDB Identifiant : 1RUS
Classification
Organisme d'origine : Bactérie pourpre
Catégorie :
organique >
protide >
protéine >
enzyme >
lyase >
carbone-carbone lyase >
Rubisco (ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase) complexée au 3-phosphoglycérate
Description
Modèle présentant le complexe formé par la RuBisCO (ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase) bactérienne et son produit (3-phosphoglycérate).
Dans le modèle le substrat est référencé par l'identifiant 3PG. Il existe deux chaînes protéiques identiques chacune inclut un produit au niveau de son site actif.
Au niveau du site actif, le 3-Phospho-glycérate est maintenu par des liaisons hydrogène entre ses atomes d'oxygène et les acides aminés suivants :
- Asn 111 (provient de la seconde chaîne protéique)
- Lys 191
- His 287
- His 321
- Ser 368
- Thr 322
- Gly 323
- Arg 288
- His 291
D'après les auteurs du modèle, les acides aminés impliqués dans la liaison à la partie phosphate du 3 phosphoglycérate sont très conservés au cours de l'évolution.
Coloration en fonction du degré de conservation des acides aminés (calculs par le serveur ConsurfDB)
Remarque : l'enzyme présentée ici est un homodimère (possède deux chaînes identiques) et diffère des RuBicCO trouvées dans les chloroplastes eucaryotes qui sont des multimères formés par l'association de plusieurs exemplaires d'une grande chaîne et d'une petite chaîne.
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