Librairie de Molécules
Banque nationale coopérative pour les SVT Accueil | Outils   Aide
Rechercher dans    
Télécharger le panier

Première publication : 27/09/2005 - Dernière mise à jour : 17/12/2005
Contribution réalisée par : Jacques BARRERE

Hémoglobine humaine oxygénée

Références

Auteurs : Shaanan B.
Publication :
"Structure of human oxyhaemoglobin at 2.1 A resolution." in J.Mol.Biol. 1983 nº171 pages 31-59 PubMed

Source : PDB Identifiant : 1HHO

Classification

Organisme d'origine : Homme
Catégorie :

Description

Chaque molécule d’hémoglobine est un tétramère formé par l’association de quatre chaînes polypeptidiques identiques deux à deux : deux chaînes alpha (ou globines alpha) composées chacune de 141 acides aminés et deux chaînes bêta (ou globines bêta) de 146 acides aminés. Chacune des chaînes adopte une conformation spatiale lui donnant une forme globuleuse et ménageant une « poche » superficielle dans laquelle se trouve logé le hème. La cohérence du tétramère (structure quaternaire de l’hémoglobine a2-b2) résulte de liaisons dues aux chaînes latérales hydrophobes des acides aminés situés à la périphérie de chaque globine.

Une chaîne polypeptidique alpha ou bêta présente sept ou huit secteurs en forme d’hélice droite reliés par des segments comportant parfois des coudes. 

Illustration :  une globine en ruban colorée par hélice (hème en rouge, fer en bleu).

 

Illustration : un schéma de cette globine : les premier et dernier acides aminés de la molécule sont notés AA1 et AAn, GH désigne le coude entre les hélices G et H.

 

Visualisation en ligne

Téléchargement du modèle

Fichier non compressé (format pdb)
Fichier compressé (format gzip)
Ajouter au panier de téléchargement

Liens externes

 

Séquences des molécules présentes dans le modèle
Chaîne Séquence
Phylogène
Anagène
A
VLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFD...
B
VHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGD...
Télécharger toutes les séquences dans un seul fichier